Выделены 2 типа структурных белков пульпы: коллаген и эластин. Волокна эластина содержатся в стенках артериол и, в отличие от коллагена, не входят в состав внеклеточного вещества.
Одиночная коллагеновая молекула, называемая тропоколлагеном, состоит из трех полипептидных цепей, определенных как α-1 или α-2 в зависимости от их аминокислотного состава и последовательности. В пульпе человеческих зубов содержание коллагена варьирует, по разным данным, от 26 до 32% сухой массы в премолярах и молярах.
Коллагеновые волокна I и III типов являются основными подтипами пульпарного коллагена, а I тип обнаруживается в толстых исчерченных волокнах по всей пульпе. Различные сочетания и связи цепей, образующих молекулу тропоколлагена, позволили разделить коллагеновые волокна и фибриллы на несколько типов:
- Коллаген I типа: содержится в коже, сухожилиях, костной ткани, дентине и пульпе.
- Коллаген II типа: содержится в хрящевой ткани.
- Коллаген III типа: содержится в большинстве неминерализованных соединительных тканей. Представляет собой эмбриональную форму, обнаруженную в зубном сосочке и зрелой пульпе. В пульпе зубов быка он составляет 45% от всего коллагена в течение всех стадий развития зуба.
- Коллаген IV и VII типов: компоненты базальных мембран.
- Коллаген V типа: компонент межуточной ткани.
- Коллаген VI типа — гетеротример, состоящий из трех отдельных α-2 (VI) и α-3 (VI) цепей и широко распространенный в низких концентрациях в мягких тканях на межфибриллярных нитях.
- Коллаген I типа синтезируется одонтобластами и остеобластами. Фибробласты вырабатывают коллаген I, III, V и VII типов.
Плотные пучки коллагеновых волокон [КВ] в апикальной части пульпы
При синтезе коллагена белковая часть молекулы образуется в полирибосомах шероховатого ЭПР клеток соединительной ткани. Остатки пролина и лизина полипептидных цепей гидроксилируются в цистернах шероховатого ЭПР, а сборка цепей в трехмерную структуру происходит в гладком ЭПР. Продукт этой сборки называется проколлагеном и содержит концевую аминокислотную часть, известную под названием телопептида молекулы проколлагена.
Достигая комплекса Гольджи, эти молекулы гликозилируются и упаковываются в секреторные пузырьки. Пузырьки транспортируются по направлению к плазматической мембране и выделяются путем экзоцитоза во внеклеточную среду, при этом высвобождается проколлаген. Во внеклеточной среде терминальный телопептид расщепляется гидролитическими ферментами, и молекулы тропоколлагена начинают группироваться с образованием коллагеновых волокон. Предполагается, что гликозаминогликаны опосредуют процесс агрегации тропоколлагена по еще не выясненному механизму.
Превращение растворимого коллагена в нерастворимые волокна происходит в результате сшивания молекул тропоколлагена. Были опубликованы данные о наличии коллагеновых волокон, проходящих из дентинного матрикса между одонтобластами в пульпу в полностью прорезавшихся зубах. Более крупные пучки коллагеновых волокон намного более многочисленны в корневой пульпе, чем в коронковой. Самая высокая концентрация этих пучков отмечается, как правило, рядом с апексом (рис. выше). Методика проведения пульпэктомии должна включать захват пульпы пульпэкстрактором в области верхушки корня, что, как правило, лучше всего позволяет извлечь эту ткань полностью.
