Первые данные о структуре иммуноглобулина были получены Портером в 1953 году на основании результатов обработки иммуноглобулина кролика папаином. Иммуноглобулины могут быть мономерами, состоящими из одной субъединицы, или полимерами, включающими в свою молекулу от двух до пяти субъединиц. Каждая субъединица, являясь структурным элементом иммуноглобулинов, представляет собой квазисимметричный димер, состоящий из двух одинаковых легких и двух одинаковых тяжелых цепей. Цельная молекула иммуноглобулина состоит из трех фрагментов: двух Fab-фрагментов (вариабельные участки, сильно различающиеся у разных антител) и одного Fc-фрагмента, состоящего из двух константных участков тяжелых цепей (постоянный у разных антител одного класса иммуноглобулинов).
Такая структура обусловливает особенности функционирования иммуноглобулинов: активные участки Fab-фрагментов специфически связывают антигены (каждая субъединица иммуноглобулина двухвалентна, так как каждый из двух Fab-фрагментов может связывать по одному антигену), а Fc-фрагмент обеспечивает связывание иммуноглобулинов с Fc-рецепторами на поверхности клеток (в частности лейкоцитов) и с комплементом.
На основании различий в молекулярной массе, физико-химических свойств и биологической функции все иммуноглобулины разделяют на классы (изотипы) и подклассы. Исходя из особенностей структуры, выделяют 5 типов тяжелых цепей, обозначаемые буквами греческого алфавита в соответствии с которыми все иммуноглобулины разделены на классы: IgG, IgM, IgA, IgD и IgE. Каждый из классов содержит один из двух типов легких цепей: каппа (к) или лямбда (X). Одна субъединица иммуноглобулина содержит две каппа или две лямбда цепи, но никогда не содержит по одной легкой цепи каждого типа.
Иммуноглобулины классов IgD, IgG и IgE представляют собой мономеры, состоящие из одной субъединицы. IgM сыворотки построен из пяти таких мономеров, но мембранная форма IgM состоит из одного мономера. IgA может быть мономерным, димерным или полимерным. Молекулы иммуноглобулинов с полимерной структурой содержат дополнительную полипептидную J(joining)-цепь, удерживающую мономеры вместе.
Иммуноглобулин G. Составляет около 75% всех иммуноглобулинов или 12-13% белка сыворотки крови человека. Из числа всех классов иммуноглобулинов имеет наименьшую молекулярную массу (150000 дальтон), что обеспечивает ему возможность проникновения через плаценту от матери к плоду. Молекула IgG наиболее долгоживущая из всех, период полураспада IgG в организме составляет 23 суток.
От других классов иммуноглобулинов IgG отличается незначительным содержанием углеводов (около 3%). У человека имеется 4 подкласса IgG, нумерация которых отражает их содержание в сыворотке: так, из всех подклассов IgG содержание IgGl наибольшее, a IgG4 - наименьшее.
Иммуноглобулин М. Эволюционно самый старый класс иммуноглобулинов. Содержание его в сыворотке крови составляет 5-10% от общего количества иммуноглобулинов. В ходе иммунного ответа вначале появляются антитела класса IgM и лишь через 5 суток начинается синтез антител класса IgG. У новорожденного первые собственные антитела также относятся к этому классу иммуноглобулинов. IgM играют важную роль в патогенезе некоторых аутоиммунных заболеваний и служат основным рецептором для антигена на поверхности зрелых В-лимфоцитов, где находятся в виде мономеров. В сыворотке молекулы IgM существуют в виде пентамеров, в результате чего молекулярная масса составляет 900000-950000 дальтон, a IgM имеет 10 потенциальных участков для связывания антигена. Период полураспада составляет 5 суток.
