Генетика
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Генетика:
Генетика
Аномалии хромосом
Биология клетки
Генетика врожденных пороков
Генетика рака - опухолей
Молекулярная генетика
Наследственные синдромы
Цитогенетика - исследование хромосом
Лечение наследственных болезней
Фармакогенетика
Рекомендуем:
Необходимое:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 

Белки регулирующие полимеризацию актина

• Полимеризация актина и динамика филаментов регулируются белками, относящимися к группе Rho малых G-белков

• Активация белков Rho, Rac и Cdc42 индуцирует образование ламеллоподий, филоподий и сократительных филаментов соответственно

Как отмечалось в предыдущей статье, серия событий, приводящих к перестройке актинового цитоскелета, начинается с поступления внешних сигналов, которые запускают внутриклеточную систему их реализации, активирующую белки WASP/Scar.

Многие агенты внешней среды, например ростовые факторы, хемоаттрактанты и хеморепелленты, которые способствуют миграции клетки и изменению ее формы, связываются с трансмембранными рецепторами. Передача сигнала именно через эти рецепторы приводит к активации белков группы Rho, относящихся к мономерным G-белкам, причем различные рецепторы ответственны за активацию различных белков.

Белки Rho представляют собой ГТФазы и относятся к подгруппе Ras, которые обладают способностью активироваться при обмене ГДФ на ГТФ. У человека идентифицировано по меньшей мере двадцать различных генов, кодирующих белки группы Rho. На основании первичной структуры и клеточных функций эти белки можно подразделить на подгруппы, которые обозначаются Rho, Rac и Cdc42. Многие белки играют критическую роль в регуляции изменений актинового цитоскелета в ответ на внешние сигналы.

Белки подгрупп Rac и Cdc42 способствуют перестройке актиновых структур за счет активации белков WASP/Scar и WAVE. Последние, в свою очередь, активируют комплекс Arp2/3. Рисунок ниже иллюстрирует результат активации белков Rac, Cdc42 и Rho, для каждого из которых в клетке существуют различные мишени и которые поэтому индуцируют образование различных актиновых структур.

Белки подгруппы Rac индуцируют образование ламеллоподий и мембранных складок (роффлов), структур, близких к ламеллоподиям, и способным отходить от дорзальной поверхности клетки и втягиваться обратно. Эти белки непосредственно не взаимодействуют с белками WAVE, однако могут высвобождать их из неактивного комплекса, так что последние способны связываться с комплексом Arp2/3. Белки подгруппы Cdc42 непосредственно связываются с WASP; это связывание приводит к переходу WASP из неактивной формы в активную, которая способна стимулировать комплекс Arp2/3. Активация белков Cdc42 обеспечивает образование связок актиновых филаментов и рост филоподий.

Белки подгруппы Rho стимулируют образование сократимых филаментов, содержащих актин и миозин II (напоминающих стресс-фибриллы). Предполагается, что эти сократимые филаменты помогают клетке противостоять механическим воздействиям; они также определяют адгезивные свойства клеток и принимают участие в их формообразовании. Сигналы, исходящие от Rho белков, приводят к фосфорилированию легких цепей миозина, что активирует немышечный миозин.

Белки Rho также стабилизируют миозин-содержащие филаменты, активируя киназу (LIM киназу), которая фосфорилирует кофилин и ингибирует процессы разрезания и деполимеризации актиновых филаментов. Также белки этой подгруппы участвуют в активации нуклеации актиновых филаментов в клетках дрожжей, вызываемой формином.

Белки регулирующие организацию актина
Активация Rac, Rho или Cdc42 в клетке приводит к образованию актиновых структур различного типа.
После окрашивания актиновых структур клетки исследовали во флуоресцентном микроскопе.

- Читать далее "Функции миозина и семейства миозиновых белков"


Оглавление темы "Актин и миозин":
  1. Белки регулирующие полимеризацию актина
  2. Функции миозина и семейства миозиновых белков
  3. Строение миозина и его домены
  4. Гидролиз АТФ при работе миозина
  5. Кинетика и коэффициент загрузки миозина
  6. Рабочий ход миозина и плечо его рычага
  7. Регуляция локализации и функции миозина
  8. Строение саркомера и сокращение мышцы
  9. Перспективы изучения актина
  10. Механизм генерации силы при полимеризации актина
Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Будем рады вашим вопросам и отзывам: