Генетика
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Генетика:
Генетика
Аномалии хромосом
Биология клетки
Генетика врожденных пороков
Генетика рака - опухолей
Молекулярная генетика
Наследственные синдромы
Цитогенетика - исследование хромосом
Лечение наследственных болезней
Фармакогенетика
Рекомендуем:
Необходимое:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 

Гидролиз АТФ при работе миозина

• Представители семейства миозинов осуществляют гидролиз АТФ по общей схеме

• Сродство миозина к актину определяется нуклеотидом (АТФ, АДФ-Фн или АДФ), ассоциированным с сайтом связывания

• Миозины, которые в сайте связывания содержат АТФ или АДФ-Фн, лишь в слабой степени способны связываться с актином

• В состоянии слабого связывания миозин быстро ассоциирует с актином и быстро от него отщепляется

• Гидролиз АТФ «активирует» миозин и происходит, пока последний не связан с актином

• В результате рабочего ходя миозина генерируется усилие и происходит высвобождение фосфата после повторного связывания актина миозином-АДФ-Фн

• Миозины, которые в сайте связывания содержат АДФ или не содержат нуклеотида, способны к сильному связыванию актина

• В состоянии сильного связывания миозины, в течение долгого времени остаются присоединенными к актину

• В состоянии слабого связывания миозины не способны генерировать усилия

• В состоянии сильного связывания миозины не сдвигаются с места при приложении внешних усилий

Все известные миозины осуществляют гидролиз АТФ до АДФ и Фн по общей схеме. На рисунке ниже представлена схема гидролиза АТФ, сопряженного с поворотом плеча рычага. Это сопряжение гидролиза АТФ с конформационными изменениями позволяет миозину продвигаться самому и продвигать карго вдоль актиновых филаментов.

В отсутствие АТФ миозин прочно и стереоспецифично связывается с актином, образуя т. н. комплекс окоченения. (После смерти уровень АТФ снижается и мышцы теряют эластичность. Это происходит вследствие образования актомиозинового комплекса, что приводит к трупному окоченению.)

При связывании АТФ с миозином (шаг I на рисунке) происходит открытие углубления, связывающего актин; при этом взаимодействие актина с миозином ослабляется. Это приводит к отделению миозина от актина (шаг 2). При такой конформации миозин прочно связывает АТФ, не не гидролизует его, поскольку необходимые для химического катализа боковые цепи аминокислот расположены таким образом, что не могут атаковать b-у фосфатную связь АТФ.

В миозине происходит второе конформационное изменение, в результате которого АТФ гидролизуется до АДФ и Фн, остающихся нековалентно связанными с миозином (шаг 3). Это конформационное изменение включает движение структурных элементов в моторном домене, которые приводят к повороту регуляторного домена. Регуляторный домен, который действует как плечо рычага миозина, поворачивается в исходное состояние, в котором миозин готов к выполнению рабочего хода.

Без связанного актина высвобождение фосфата из миозина в исходном состоянии происходит крайне медленно. Это обеспечивает возможность миозину не расходовать АТФ, когда он не взаимодействует с актином. После связывания с актином (шаг 4) скорость высвобождения фосфата из миозина сильно увеличивается.

Силовое усилие миозина, т. е. вращение регуляторного домена (шаг 5), сопровождает шаг высвобождения фосфата. После завершения силового усилия происходит высвобождение АДФ (шаг 6), что приводит к образованию миозина, присоединенного к актину, но не содержащего нуклеотид. Цикл повторяется при присоединении АТФ к миозину. В зависимолсти от типа миозина, каждый цикл связывания АТФ, его гидролиза и высвобождения фосфата приводит к продвижению по актиновому филаменту на расстояние между 3 и 23 нм.

Сродство миозина к актину в ходе цикла гидролиза АТФ меняется. Промежуточные продукты этого цикла можно охарактеризовать в соответствии с их сродством к актиновым филаментам. Миозины, которые содержат связанный АТФ или АДФ-ФП, находятся в состоянии слабого связывания или генерации предварительных усилий (шаги 2 и 4), которые характеризуются присоединением и диссоциацией от актинового филамента во временной шкале в 100 раз быстрее, чем цикл гидролиза АТФ.

Эти слабые состояния связывания не дают силу. Если актиновый филамент втягивается относительно миозина в этих состояниях, миозины скользят по филаментам, поскольку они присоединяют и отсоединяются от актина очень быстро. В состоянии слабого связывания миозин вращается в исходном состоянии, готовя себя для генерации усилий. Если актиновые филаменты вытянуты, миозин сильно связан с ним и противостоит движению и выполняет роль якоря актинового филамента.

Принцип работы миозина
Каждый шаг, включающий связывание АТФ, его гидролиз и высвобождение Фн и АДФ,
позволяет миозину сделать один шаг вдоль актинового филамента.
Изменения конформации, связанные с циклом АТФ, приводят к таким изменениям сродства миозина к актину,
которые вызывают попеременное его связывание с актиновыми филаментами и отщепление от них.

- Читать далее "Кинетика и коэффициент загрузки миозина"


Оглавление темы "Актин и миозин":
  1. Белки регулирующие полимеризацию актина
  2. Функции миозина и семейства миозиновых белков
  3. Строение миозина и его домены
  4. Гидролиз АТФ при работе миозина
  5. Кинетика и коэффициент загрузки миозина
  6. Рабочий ход миозина и плечо его рычага
  7. Регуляция локализации и функции миозина
  8. Строение саркомера и сокращение мышцы
  9. Перспективы изучения актина
  10. Механизм генерации силы при полимеризации актина
Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Будем рады вашим вопросам и отзывам: