Генетика
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Генетика:
Генетика
Аномалии хромосом
Биология клетки
Генетика врожденных пороков
Генетика рака - опухолей
Молекулярная генетика
Наследственные синдромы
Цитогенетика - исследование хромосом
Лечение наследственных болезней
Фармакогенетика
Рекомендуем:
Необходимое:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 

Регуляция локализации и функции миозина

• Усилия, развиваемые миозинами, и их внутриклеточная локализация регулируются

• Функция миозина регулируется его фосфорилированием и при взаимодействии с белками, связывающимися с актином и миозином

Усилия, развиваемые миозинами, и их внутриклеточная локализация регулируются их фосфорилированием, а также при взаимодействии с белками, связывающимися с актином и миозином. К числу наиболее полно охарактеризованных регуляторов активности миозина относятся белки, связывающиеся с актиновыми филаментами, тропомиозин и тропонин, которые экспрессируются в клетках поперечнополосатых мышц.

В статьях на сайте мы рассмотрим каким образом регулируются функции миозинов с участием регуляторных и хвостовых доменов.

Активность некоторых миозинов регулируется фосфорилированием их легких цепей, которые связаны с регуляторным доменом. Наиболее полно охарактеризованы цитоплазматический миозин II, а также миозин, содержащийся в клетках гладких мышц. В этих миозинах каждая тяжелая цепь связана с одной легкой, которая называется основной легкой цепью, и с другой, которая называется регуляторной легкой цепью. Как показано на рисунке ниже, фосфорилирование легкой регуляторной цепи соответствующей миозиновой киназой легкой цепи (MLCK) приводит к активации миозина, а дефосфорилирование легкой цепи фосфатазой (MLCP), к его ингибированию.

Если легкая регуляторная цепь находится в нефосфорилированной форме, то два моторных домена молекулы миозина взаимодействуют между собой таким образом, что нарушается их способность к гидролизу АТФ и к связыванию актина. Также in vitro было показано, что нефосфорилированная молекула миозина может принимать «свернутую» конформацию, при которой ингибируется образование миозиновых филаментов. Правда, неизвестно, существует ли такая конформация молекулы миозина в клетке. Фосфорилирование легкой регуляторной цепи миозина приводит к нарушению внутримолекулярных взаимодействий, в результате которых проявляется ингибирующий эффект. При этом индуцируется образование миозиновых филаментов и активируется миози-новая АТФаза.

Активность MLCK и MLCP регулируется с участием внутриклеточной системы передачи сигналов, включающей ионы кальция и белки семейства Rho, представляющие собой небольшие G-белки. При этом изменяется общее количество фосфорилированной и нефосфорилированной форм миозина-II. Фосфорилированный миозин II собирается в сократимые структуры, включающие стресс-фибриллы, цитокинетическое кольцо и сократимые фибриллы, обеспечивающие сокращение гладких мышц.

Активность некоторых представителей семейства миозинов регулируется связыванием ионов кальция с легкими цепями, однако значение этого пути регуляции изучено недостаточно. Известно, что ионы кальция вызывают конформационные изменения легких цепей, что влияет на АТФазную активность миозина и его подвижность.

Хвостовые домены некоторых миозинов связываются с карго, например с внутриклеточными мембранами и белками, которые транспортируются по актиновым филаментам с участием миозина. Взаимодействие миозина с транспортируемыми объектами может регулироваться за счет фосфорилировании миозинового хвостового домена или при связывании с другими белками. Как показано на рисунке ниже, хвост миозина V, содержащего две головки и способного транспортировать карго, может регулироваться по обоим механизмам. Фософорилирование хвоста миозина V ослабляет его связывание с траспортируемыми объектами и приводит к диссоциации комплекса.

Дефосфорилирование миозина приводит к связыванию с карго и к его транспорту по актиновым филаментам. Миозин V также взаимодействует с карго посредством ассоциации с семейством Rab малых G-белков. Этот миозин с высоким сродством связывается с ГТФ-связанным Rab, но имеет низкое сродство к комплексу ГДФ-Rab. Когда миозин V не связан с карго, он может принимать свернутую конфигурацию, которая вызывает ингибирование его АТФазной активности.

Миозин
Миозин II представляет собой гексамерный комплекс,
состоящий из двух тяжелых цепей и двух пар различных легких цепей.
Эти комплексы собираются в биполярные толстые филаменты.

- Читать далее "Строение саркомера и сокращение мышцы"


Оглавление темы "Актин и миозин":
  1. Белки регулирующие полимеризацию актина
  2. Функции миозина и семейства миозиновых белков
  3. Строение миозина и его домены
  4. Гидролиз АТФ при работе миозина
  5. Кинетика и коэффициент загрузки миозина
  6. Рабочий ход миозина и плечо его рычага
  7. Регуляция локализации и функции миозина
  8. Строение саркомера и сокращение мышцы
  9. Перспективы изучения актина
  10. Механизм генерации силы при полимеризации актина
Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Пользователи интересуются:

Будем рады вашим вопросам и отзывам:

Поиск по сайту: