МедУнивер - MedUniver.com Все разделы сайта Видео по медицине Книги по медицине Форум консультаций врачей  
Рекомендуем:
Биология:
Биология
Биология клетки
Биотехнология
Биохимия
Ветеринария
Дыхание организмов
Жизнь на земле
Бесплатно книги по биологии
Форум
 
Оглавление темы "Аминокислоты. Белки.":
1. Свойства триглециридов. Функции триглециридов.
2. Фосфолипиды. Гликолипиды. Аминокислоты.
3. Строение аминокислот. Классификация аминокислот.
4. Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.
5. Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот.
6. Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки.
7. Размеры белков. Классификация белков. Первичная структура белков.
8. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
9. Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков.
10. Четвертичная структура белков. Особенности четвертичной структуры белков.

Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков.

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов — ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, а гидрофильные, наоборот, выставлены наружу.

Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков

Для определения третичной структуры белков можно использовать метод рентгеновского анализа. В результате исследований, растянувшихся на несколько лет, Джон Кендрью и Макс Перуц (Kendrew, Perutz) к началу 1959 г. определили этим методом вторичную и третичную структуру миоглобина и предложили модель его молекулы.

За эту работу в 1962 г. они были удостоены Нобелевской премии. Теперь для миоглобина были известны:

первичная структура миоглобина — молекула представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 153 аминокислотных остатков (их последовательность была установлена в начале 60-х годов);
вторичная структура миоглобина — около 75% цепи имеет а-спиральную конформацию (восемь спиральных участков);
третичная структура миоглобина — а-спираль свернута нерегулярным образом в компактную глобулу;
простетинеская группа миоглобина — гемогруппа, или гем (содержит железо).

Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков

Миоглобин синтезируется в мышцах, где он служит для запасания кислорода. Как и в гемоглобине, кислород в его молекуле связывается с гемом; от гема зависит красный цвет мышц. Определение третичной структуры белков все еще остается весьма трудоемким процессом. В последнее время в молекулярной биологии все больше усилий затрачивается на попытки использовать компьютеры и прочую технику, которая позволила бы предсказывать третичную структуру белка исходя из его уже известной первичной и вторичной структуры. Это открыло бы возможности для конструирования белков с определенной структурой, предназначенных для определенных функций, что могло бы сыграть очень важную роль и в промышленности, и в медицине.

На рисунке представлено несколько способов изображения третичной структуры белка. Еще один способ показан на рисунке. У белков с третичной структурой функция теснейшим образом зависит от точной формы молекулы. В этом особенно легко убедиться при знакомстве с ферментами.

- Также рекомендуем "Четвертичная структура белков. Особенности четвертичной структуры белков."

Медунивер Мы в Telegram Мы в YouTube Мы в VK Форум консультаций врачей Контакты, реклама
Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.