В этом случае вещество, близкое по своей структуре к обычному субстрату фермента, соединяется с активным центром фермента, но не может прореагировать с ним. Находясь здесь, оно преграждает доступ к активному центру любой молекуле настоящего субстрата.
Поскольку в этом случае ингибитор и субстрат конкурируют за место на активном центре фермента, эту форму ингибирования называют конкурентным ингиЖированием. Для конкурентного ингибирования характерно, что, если концентрация субстрата увеличивается, то скорость реакции возрастает, т. е. это ингибирование обратимо.
Рисунок иллюстрирует один из примеров конкурентного ингибирования.
Явление конкурентного ингибирования помогает понять механизм действия некоторых лекарственных препаратов, в частности сульфаниламидов. Цель химиотерапии — уничтожить при помощи тех или иных химических препаратов возбудителя болезни, не повреждая при этом ткани организма-хозяина. Первыми такими препаратами были сульфаниламиды, антибактериальное действие которых было обнаружено в 30-е годы XX в. Во время второй мировой войны их широко применяли для борьбы с раневыми инфекциями. Сульфаниламиды по своей химической природе близки к парааминобензойной кислоте (ПАБК) — необходимому фактору роста многих патогенных бактерий. ПАБК требуется бактериям для синтеза фолиевой кислоты, которая служит у них одним из кофакторов ферментов. Сульфаниламиды ингибируют один из ферментов, участвующих в синтезе фолиевой кислоты из ПАБК.
Животные клетки нечувствительны к сульфаниламидам, хотя им для некоторых реакций и требуется фолиевая кислота. Объясняется это тем, что они используют уже образованную фолиевую кислоту; метаболический путь, который бы обеспечивал ее синтез, у них отсутствует.
Неконкурентное обратимое ингибирование
Ингибиторы этого типа не родственны по своей структуре субстрату данного фермента; в образовании комплекса с ингибитором участвует в этом случае не активный центр фермента, а какая-нибудь другая часть его молекулы. Это не препятствует соединению субстрата с ферментом, но делает невозможным катализ.
С повышением концентрации ингибитора скорость реакции все более снижается. К моменту насыщения ингибитором она оказывается практически равной нулю. В отличие от конкурентного инги-бирования в этом случае повышение концентрации субстрата на скорость реакции не влияет.
