Роль соляной кислоты в пищеварении. Функции соляной кислоты. Ферменты желудочного сока и их роль в пищеварении.
Роль соляной кислоты в пищеварении.
В полости желудка хлористоводородная кислота:
1) стимулирует секреторную активность желез желудка;
2) способствует превращению пепсиногена в пепсин путем отщепления ингибирующего белкового комплекса;
3) создает оптимальную кислотность для действия протеолитических ферментов желудочного сока;
4) вызывает денатурацию и набухание белков (что способствует их расщеплению ферментами);
5) обеспечивает антибактериальный эффект секрета;
6) участвует в осуществлении механизма перехода пищи из желудка в двенадцатиперстную кишку, раздражая хеморецепторы ее слизистой оболочки;
7) участвует в регуляции секреции желудочных и поджелудочных желез, стимулируя образование гастроинтестинальных гормонов (гастрина, секретина);
8) возбуждает секрецию фермента энтерокиназы энтероцитами слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки;
9) участвует в створаживании молока;
10) стимулирует моторную активность желудка.
Ферменты желудочного сока и их роль в пищеварении.
В полости желудка под влиянием протеолитических ферментов осуществляется начальный гидролиз белков до альбумоз и пептонов. Протеолитические ферменты желудочного сока обладают активностью в широком диапазоне колебаний рН с оптимумом действия при рН 1,5—2,0 и 3,2—4,0. Это обеспечивает гидролиз белков в условиях значительных колебаний концентрации соляной кислоты в желудочном соке, в слоях пищи, прилежащих к слизистой оболочке желудка, и в глубине содержимого желудка.
В желудочном соке представлены семь видов пепсиногенов, объединенных общим названием пепсины. Образование пепсинов осуществляется из неактивных предшественников — пепсиногенов, находящихся в клетках желудочных желез в виде гранул зимогена. В просвете желудка пепсиноген активируется НС1 путем отщепления от него ингибирующего белкового комплекса. В дальнейшем в ходе секреции желудочного сока активация пепсиногена осуществляется аутокаталитически под действием уже образовавшегося пепсина.
При оптимальной величине рН среды пепсин осуществляет гидролиз белков, разрывая в белковой молекуле пептидные связи, образованные группами фениламина, тирозина, триптофана и других аминокислот. В результате этого белковая молекула распадается на пептоны и пептиды. Пепсин обеспечивает гидролиз основных белковых веществ, особенно коллагена — основного компонента волокон соединительной ткани.
К основным пепсинам желудочного сока относятся следующие.
Пепсин А — группа ферментов, гидролизирующих белки при оптимуме рН 1,5—2,0. Часть пепсиногена (около 1%) переходит в кровеносное русло, откуда вследствие небольшого размера молекулы фермента проходит через клубочковый фильтр в почках и выделяется с мочой (уропепсиноген). Определение содержания уропепсина в моче используется в лабораторной практике для характеристики протеолитической активности желудочного сока.
Гастриксин (пепсин С), гидролизирующий белки при оптимуме рН 3,2— 3,5. Пепсин В (парапепсин) расщепляет желатину и белки соединительной ткани. При рН 5,6 и выше протеолитическое действие фермента ослабляется.
Реннин (пепсин Д, химозин) расщепляет казеин молока в присутствии ионов Са2+.
Желудочный сок содержит ряд непротеолитических ферментов. Среди них — желудочная липаза, расщепляющая жиры, которые находятся в пище в эмульгированном состоянии (жиры молока), на глицерин и жирные кислоты при рН 5,9—7,9. У грудных детей желудочная липаза расщепляет до 59 % жира молока. В желудочном соке взрослых людей липазы мало. Поэтому основное количество жиров переваривается в тонком кишечнике.
Уреаза расщепляет мочевину в желудке при рН 8,0. Освобождающийся при этом аммиак нейтрализует соляную кислоту и предотвращает избыточную кислотность химуса, поступающего из желудка в двенадцатиперстную кишку.
Видео физиология пищеварения - профессор, д.м.н. П.Е. Умрюхин
