MedUniver Биология
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Биология:
Биология
Биотехнология
Биохимия
Ветеринария
Дыхание организмов
Жизнь на земле
Бесплатно книги по биологии
Рекомендуем:
Остальные разделы:
Абдоминальная хирургия
Анатомия человека
Акушерство
Биология
Генетика
Гепатология
Гигиена труда
Гинекология
Гистология
Дерматология
Оз и Оз
Кардиология
Лучевая медицина
Микробиология
Неврология
Неотложная хирургия
Отоларингология
Офтальмология
Профилактика заболеваний
Психология
Пульмонология
Физиология человека
Скорая помощь
Стоматология
Топографическая анатомия
Травматология
Фармакология
Необходимое:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 
Оглавление темы "Аминокислоты. Белки.":
1. Свойства триглециридов. Функции триглециридов.
2. Фосфолипиды. Гликолипиды. Аминокислоты.
3. Строение аминокислот. Классификация аминокислот.
4. Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.
5. Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот.
6. Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки.
7. Размеры белков. Классификация белков. Первичная структура белков.
8. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
9. Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков.
10. Четвертичная структура белков. Особенности четвертичной структуры белков.

Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот.

При определенных значениях рН кислотные и основные R-группы ионизованы, т. е. несут заряд, кислотные — отрицательный, а основные — положительный. Благодаря этому они могут взаимодействовать друг с другом, в результате чего возникает ионная связь.

В водной среде ионные связи значительно слабее ковалентных и могут разрываться при изменении рН среды. Это объясняет, почему при изменении рН может разрушаться структура белка.

Если, например, к молоку добавить кислоту, то молоко свернется: казеин (белок молока) из-за разрыва ионных связей станет нерастворимым.

Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот

Дисульфидная связь аминокислот

Молекула аминокислоты цистеина содержит сульфгидрильную (—SH) группу. Когда соединяются две молекулы цистеина, их сульфгидрильные группы, оказавшись по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь.

Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями (в молекуле инсулина), так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи. В последнем случае именно они вынуждают молекулу определенным образом свертываться, т. е. приобретать свойственную ей форму.

Дисульфидные связи достаточно прочны и разрываются нелегко.

Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот

Водородная связь аминокислот

О водородной связи мы уже говорили выше при обсуждении свойств воды. Когда водород входит в состав ОН- или NH-группы, он несет небольшой положительный заряд.

Объясняется это тем, что обобщенные электроны, заряженные отрицательно, притягиваются атомами О или N сильнее, чем атомом водорода. Водород будет поэтому притягиваться оказавшимися с ним по соседству атомами кислорода С=0-групп или атомами азота NH-групп. С=0- и NH-группы регулярно чередуются вдоль полипептидной цепи, поэтому такие взаимодействия ведут к появлению структур, подобных а-спирали, о которой мы будем говорить ниже.

Водородные связи слабы, но они возникают очень часто, так что общий их вклад в стабильность молекулярной структуры, например в структуру альфа-спирали или белка шелка, весьма значителен.

- Читать далее "Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки."

Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Пользователи интересуются:

Будем рады вашим вопросам и отзывам:

Полная версия сайта