MedUniver Биология
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Биология:
Биология
Биотехнология
Биохимия
Ветеринария
Дыхание организмов
Жизнь на земле
Бесплатно книги по биологии
Рекомендуем:
Остальные разделы:
Абдоминальная хирургия
Анатомия человека
Акушерство
Биология
Генетика
Гепатология
Гигиена труда
Гинекология
Гистология
Дерматология
Оз и Оз
Кардиология
Лучевая медицина
Микробиология
Неврология
Неотложная хирургия
Отоларингология
Офтальмология
Профилактика заболеваний
Психология
Пульмонология
Физиология человека
Скорая помощь
Стоматология
Топографическая анатомия
Травматология
Фармакология
Необходимое:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 
Оглавление темы "Аминокислоты. Белки.":
1. Свойства триглециридов. Функции триглециридов.
2. Фосфолипиды. Гликолипиды. Аминокислоты.
3. Строение аминокислот. Классификация аминокислот.
4. Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.
5. Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот.
6. Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки.
7. Размеры белков. Классификация белков. Первичная структура белков.
8. Вторичная структура белков. Особенности вторичной структуры белков.
9. Третичная структура белков. Особенности третичной структуры белков.
10. Четвертичная структура белков. Особенности четвертичной структуры белков.

Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.

Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный.

Это так называемые биполярные ионы, или цвиттерионы. Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что используется, например, для их разделения методов электрофореза.

Заряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Так, при подкислении раствора, с возрастанием концентрации ионов водорода, растет и положительный заряд аминокислоты, отрицательный же соответственно нейтрализуется.

Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.

Связи, встречающиеся в молекулах белков

Молекулы белков строятся из соединяющихся друг с другом аминокислот. Соединение происходит в результате образования так называемой пептидной связи. Возникшая белковая молекула затем свертывается и принимает свойственную ей форму благодаря образованию четырех других видов связей — ионных, дисульфидных, водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Знакомство с природой этих связей необходимо для понимания структуры и поведения белков.

Амфотерность аминокислот. Связи белков. Пептидная связь.

Пептидная связь

Эта связь образуется в результате выделения молекул воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь — пептидной связью.

Соединение, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Это позволяет ему присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид.

- Читать далее "Ионная связь аминокислот. Дисульфидная связь аминокислот. Водородная связь аминокислот."

Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Пользователи интересуются:

Будем рады вашим вопросам и отзывам:

Полная версия сайта