МедУнивер - MedUniver.com Все разделы сайта Видео по медицине Книги по медицине Форум консультаций врачей  
Рекомендуем:
Генетика:
Генетика
Аномалии хромосом
Биология клетки
Генетика врожденных пороков
Генетика рака - опухолей
Молекулярная генетика
Наследственные синдромы
Цитогенетика - исследование хромосом
Лечение наследственных болезней
Фармакогенетика
Форум
 

Отличия апоптоза насекомых от апоптоза млекопитающих

• Апоптоз у насекомых происходит по механизму, который обладает некоторыми чертами сходства с митохондриальным путем этого процесса у позвоночных

Так же как у нематод, основные черты апоптоза у насекомых имеют много общего с митохондриальным путем у позвоночных, хотя процесс характеризуется существенными различиями. У Drosophila melanogaster апоптоз наступает в процессе развития (под действием гормона экдизона) или при клеточном стрессе (например, при повреждении ДНК). Основные процессы апоптоза у насекомых близки к таковым у нематод и позвоночных.

На рисунке ниже представлены этапы протекания апоптоза у Drosophila. Эффекторные каспазы, осуществляющие апоптоз у насекомых, обозначаются DRICE и DCP-1. Предполагается, что они активируются при расщеплении, хотя строго это не доказано. Основная инициаторная каспаза, ответственная за активацию эффекторных каспаз, называется DRONC и, подобно каспазе-9 (и CED-3), содержит домен CARD. Еще одна инициаторная каспаза, называется DREDD. Подобно каспазе-8, продомен DREDD содержит DED. Однако его роль в апоптозе у насекомых остается неясной.

DRONC активируется ARK, который представляет собой гомолог APAF-1, (APAF-1 related killer). Хотя молекула ARK содержит все те же участки, что APAF-1, мы не располагаем данными о том, что в активации ARK принимает участие цитохром с. Так же при апоптозе в клетках насекомых не наблюдалось ни повышения МОМР, ни выхода из митохондрий цитохрома с.

Высказано предположение, что либо ARK обладает конститутивной активностью, либо активируется по механизму, независимому от повышения МОМР. Также как APAF-1 и CED-4, ARK, вероятно, способен образовывать олигомерные структуры, которые связываются с DRONC посредством взаимодействий CARD-CARD, которые приводят к активации инициаторной каспазы. У насекомых с выключенной функцией ARK или DRONC или в клетках с подавленной экспрессией этих белков не наблюдается апоптоза.

Однако одной активации DRONC недостаточно для индукции апоптоза. IAP, и в особенности, DIAP 1 блокируют DRONC и эффекторные каспазы и увеличивают выживаемость клеток. Это важная черта апоптоза у Drosophila.

При запуске апоптоза экспрессируются один или несколько белков, являющихся антагонистами IAP. Эти белки — Reaper, Hid (Head involution defective), Grim и Sickle содержат структурный мотив, близкий к AVPI в белках Smac и Omi, но в остальном не имеющих ничего общего с белками позвоночных. Также, в отличие от Smac и Omi, белки Drosophila находятся в цитозоле и не обнаруживаются в митохондриях. Эти индукторы апоптоза блокируют IAP, активируется DRONC и запускается апоптоз.

Интересно, что гены Reaper, Hid, Grim и Sickle являются частью кластера генов. Делеция Df(3L)H99, приводящая к утрате генов Reaper, Hid, Grim, была идентифицирована как дефектная при индукции апоптоза, что привело к открытию этих генов.

В клетках насекомых апоптоз в основном контролируется IAP, в то время как у позвоночных процесс регулируется, главным образом, белками семейства Bcl-2. У Drosophila обнаружены два белка, относящихся к семейству Bcl-2. Они называются Debcl (также dBorg-1 или dBok) и Buffy (или dBorg-2). Их роль в регуляции апоптоза остается не вполне выясненной.

Апоптоз у насекомых - мухи Drosophila
Программированная гибель клеток по механизму апоптоза у мухи дикого типа (фотография справа).
Погибшие клетки (ярко-зеленое свечение) прокрашивались акридиновым оранжевым, и их гибель была подтверждена также другими методами.
На фотографии слева видно, что у эмбриона, несущего мутации в локусе генов Reaper, Hid и Grim, апоптоз не наблюдается.
На схеме представлены основные этапы апоптоза у Drosophila.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

- Также рекомендуем "Механизм удаления погибающих (апоптических) клеток"

Оглавление темы "Регуляция апоптоза":
  1. Механизм повышения проницаемости наружной мембраны митохондрий (МОМР)
  2. Механизм активации Bax и Bak белками семейства Bcl-2
  3. Механизм активации каспазы цитохромом с апоптосомы
  4. Механизм ингибирования белками Smac и Omi белковых ингибиторов апоптоза IAPs
  5. Связующая функция белка Bid между путями апоптоза
  6. Механизм гибели клетки при повышении проницаемости наружной мембраны митохондрий (МОМР)
  7. Разрыв наружной мембраны митохондрий как причина апоптоза
  8. Механизм апоптоза у нематод С. elegans
  9. Отличия апоптоза насекомых от апоптоза млекопитающих
  10. Механизм удаления погибающих (апоптических) клеток
Медунивер Мы в Telegram Мы в YouTube Мы в VK Форум консультаций врачей Контакты, реклама
Информация на сайте подлежит консультации лечащим врачом и не заменяет очной консультации с ним.
См. подробнее в пользовательском соглашении.