MedUniver Физиология человека
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Физиология человека:
Физиология
Физиология клетки
Эндокринная система
Пищеварительная система
Физиология клеток крови
Обмен веществ. Питание
Выделение.Функции почек
Репродуктивная функция
Сенсорные системы
Физиология иммунной системы
Система кровообращения
Дыхательная система
Видео по физиологии
Книги по физиологии
Рекомендуем:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 

Гибкость иммуноглобулинов G и Е. Типы гибкости иммуноглобулинов

Нашим методом (Кяйвяряйнен, 1975) было определено собственное время корреляции спиновых меток, связанное с фрагментами IgG и миеломным IgE(Yu) человека вне активного центра (tr), и время корреляции самих фрагментов в составе интактных молекул (тм). Значение tR для IgG и IgE оказалось равным 9 и 8,5 нсск, а тм— 35 и 60 нсек соответственно.

Значение тм, полученное для IgG (35 нсек), находится в хорошем соответствии со значением тм для IgG кролика (32 нсек), определенным методом жестко связанной метки. Параллельно были определены тм.

Для этих белков методом поляризации флуоресценции, и времена корреляции, полученные обоими методами, оказались близкими. Очевидно, что относительное перемещение фрагментов IgE менее свободно, чем перемещение фрагментов IgG из-за дополнительных взаимодействий между субъединицами IgE по сравнению с IgG или же из-за особого характера S—S связей е-цепей.

По мнению Хубера (Huber, 1976), в лаборатории которого были выполнены рентгеноструктурные исследования молекулы миеломного иммуноглобулина G (Colman е. а., 1975), существует три типа гибкости молекулы IgG.Первый тип — это обсуждавшаяся выше способность субъединиц, подобных папаиновым Fab-фрагментам, вращаться относительно друг друга, что зависит от шарнирного участка тяжелой цепи между этими субъединицами и дисульфидной связи между тяжелыми цепями.

Второй тип гибкости определяется участками цепи между вариабельными и постоянными доменами Fab-фрагментов, позволяющими этим доменам перемещаться относительно друг друга. Третий тип гибкости зависит от участка тяжелой цепи, расположенного ближе к СООН-концу тяжелой цепи после дисульфидной связи между тяжелыми цепями.

иммуноглобулины

По мнению Хубера, этот тип гибкости может объяснить подвижность Fc-фрагмента относительно обоих Fab-фрагментов, которая обусловила слабую, неинтерпретируемую электронную плотность в области Fc-фрагмента при рентгенокристаллографическом анализе интактного миеломного IgG.

Таким образом, имеется ряд убедительных доказательств в пользу существования независимого относительного движения отдельных субъединиц иммуноглобулинов. Можно предположить, что такого рода гибкость молекул иммуноглобулинов важна для оптимальной реакции антител, имеющих одинаковое стерическое строение, с антигенами, пространственная структура которых очень разнообразна.

Гибкость, в частности, очень важна для реакции антитела обоими активными центрами с одной молекулой антигена. В этом случае, как следует из данных, полученных в лаборатории Каруша (Karush, 1970), реакция антиген — антитело более эффективна, чем в случае, когда антитело реагирует с небольшим моновалентным гаптеном той же специфичности.

Возможность свободного вращения активных Fab-фрагментов относительно друг друга сильно влияет на характер реакции антител с антигеном. Так называемые неполные антитела кролика против эритроцитов неспособны вызвать реакцию агглютинации. Однако после разрыва единственного дисульфидного мостика между тяжелыми цепями эти же антитела агглютинируют эритроциты (Romans е. а., 1977).

Объяснить этот результат можно тем, что при восстановлении дисульфидной связи молекула антитела приобретает способность реагировать сразу с двумя эритроцитами из-за снятия каких-то ограничений, накладываемых этой связью, и вследствие этого появления относительной свободы движения Fab-фрагментов.

Аналогичным образом от гибкости молекулы антитела зависит, вероятно, и способность к образованию специфического преципитата. Антитела свиней в ходе иммунизации ДНФ-группой теряют свою способность преципитировать с ДНФ-белком. При изучении методом поляризации флуоресценции оказалось, что так называемые ранние антитела, способные к преципитации, имеют более гибкую структуру, чем поздние антитела той же специфичности, но неспособные к образованию преципитата.

- Читать далее "Изменения молекул антитела. Конформация иммуноглобулинов"


Оглавление темы "Особенности формирования иммунных комплексов":
1. Метод поляризации флюоресценции антител. Корреляция иммуноглобулинов
2. Гибкость иммуноглобулинов G и Е. Типы гибкости иммуноглобулинов
3. Изменения молекул антитела. Конформация иммуноглобулинов
4. Модификация антитела после взаимодействия с антигеном. Комплементсвязывающие центры
5. Преципитат иммунных комплексов. Взаимодействие доменов в цепях антител
6. Конформенная модель иммунных комплексов. Взаимодействие антител с антигенами
7. Стабилизация иммуноглобулинов гаптенами. Зависимость конформации антител от температуры
8. Ассоциация иммунных комплексов. Механизмы диссоциации комплекса антитело-антиген
9. Антигенность иммуноглобулинов. Антигенные детерминанты антител
10. Внутривидовые различия иммуноглобулинов. Аллотипы антител
Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Пользователи интересуются:

Будем рады вашим вопросам и отзывам:

Полная версия сайта