MedUniver Физиология человека
  Домой Медицинский фото атлас Психология отношений Медицинские видео ролики Медицинская библиотека Консультация врача  
Физиология человека:
Физиология
Физиология клетки
Эндокринная система
Пищеварительная система
Физиология клеток крови
Обмен веществ. Питание
Выделение.Функции почек
Репродуктивная функция
Сенсорные системы
Физиология иммунной системы
Система кровообращения
Дыхательная система
Видео по физиологии
Книги по физиологии
Рекомендуем:
Книги по медицине
Видео по медицине
Фотографии по медицине
Консультации врачей
Форум
 

Классы иммуноглобулинов. Структура цепей иммуноглобулинов

В настоящее время антитела и некоторые близкие к ним белки относят к особой группе гликопротеидов, называемых иммуноглобулинами. Всем им присущ ряд общих черт: близкие антигенные и химические свойства, одинаковые принципы построения молекул и общее филогенетическое происхождение. По-видимому, все иммуноглобулины — как «нормальные», так и «патологические», встречающиеся в повышенном количестве при некоторых пролиферативных заболеваниях лимфатической системы,— являются антителами к каким-либо антигенам.

Молекулы иммуноглобулинов, как уже отмечалось во Введении, строятся из «тяжелых» и «легких» полипептидных цепей. Классы иммуноглобулинов отличаются друг от друга своими тяжелыми цепями. У человека насчитывается пять классов этих белков (IgG, IgM, IgA, IgD и IgE), тяжелые цепи которых обозначают соответственно греческими буквами у, а и е.

Легкие цепи молекулы иммуноглобулинов человека и большинства животных бывают двух типов: каппа и ламбда. Оба типа легких цепей могут входить в состав молекул всех классов иммуноглобулинов. Молекулы IgM и полимерные молекулы IgA содержат, кроме того, по одной J-цепи, а полимерные IgA — еще и так называемый секреторный компонент.

Обычно большая часть антител относится к классу IgG. В первый период иммунного ответа, однако, значительная часть антител принадлежит к IgM, которые являются, по-видимому, филогенетически наиболее древними. IgA обладают свойством проникать в секреты — слюну, молозиво, кишечный сок и др. Антитела типа реагинов относятся к IgE.

структура иммуноглобулинов

Структура цепей иммуноглобулинов

Выяснение последовательности аминокислот в пептидных цепях иммуноглобулинов затруднено гетерогенностью этих белков. Антитела к данному антигену, выделенные даже в чистом виде, почти всегда неоднородны. Одной из причин этой неоднородности следует прежде всего назвать наличие у большинства антигенов нескольких антигенных детерминант, к которым образуются различные по специфичности антитела.

Кроме того, антитела даже к одной детерминанте могут принадлежать к разным классам и подклассам иммуноглобулинов. Далее следует упомянуть и о том, что в ходе иммунного ответа могут меняться свойства самих антител.

Возможность изучения химической структуры иммуноглобулинов появилась после обнаружения так называемых патологических иммуноглобулинов, встречающихся при некоторых лимфопролиферативных заболеваниях у человека и животных. Эти иммуноглобулины очень сходны с нормальными, но отличаются от них гомогенностью. В последнее время проводятся исследования по получению однородных антител путем иммунизации гомогенными антигенами.

В ряде случаев удалось выработать достаточно большие количества гомогенных препаратов, пригодных для определения последовательности аминокислотных остатков в их полипептидных цепях.

Начиная с 1965 г. была проделана большая работа по расшифровке первичной структуры пептидных цепей иммуноглобулинов, которая в 1969 г. ознаменовалась крупным успехом: группой Эдельмана была установлена полная последовательность аминокислот в обеих цепях одного иммуноглобулина (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

Наиболее важным результатом этих исследований явилось обнаружение у тяжелых и легких цепей двух резко различных областей — вариабельной (V) и постоянной (С). Цепи данного класса (подкласса) и типа различаются только по последовательности V-областей (идиотипические вариации), тогда как С-области у них идентичны, за исключением небольших отличий, обусловливающих аллельные (аллотипические) вариации. В то же время различия между классами (подклассами) и типами цепей определяются неодинаковым строением С-областей (изотопические вариации).

Столь необычное строение цепей станет понятным, если вспомнить, каковы их биологические функции. Основным назначением иммуноглобулинов как антител является образование комплексов с антигенами, и в этом отношении они высокоспецифичны и резко отличаются друг от друга. В то же время разные по специфичности антитела обладают рядом общих биологических функций: связывание комплемента, фиксация на мембранах и прохождение через них. Такая двойственность свойств отражается в соответствующей двойственности структуры.

По всей видимости, строение V-областей обусловливает специфические свойства антител, поскольку они строят активный центр, тогда как С-области обеспечивают свойства, общие для всех антител данного класса и типа.

- Читать далее "Легкие цепи иммуноглобулинов. Организация иммуноглобулинов"


Оглавление темы "Иммуноглобулины и особенности их строения":
1. Классы иммуноглобулинов. Структура цепей иммуноглобулинов
2. Легкие цепи иммуноглобулинов. Организация иммуноглобулинов
3. Вторичная и третичная структура иммуноглобулинов. Изучение структуры иммуноглобулинов
4. Электронный парамагнитный резонанс иммуноглобулинов. Структура IgG (иммуноглобулина G)
5. Строение иммуноглобулина G. Домены IgG
6. Центр иммуноглобулина G. Активный центр IgG
7. Строение активных центров антител. Изучение активных центров иммуноглобулинов
8. Свойства активных центров антител. Реактивность иммуноглобулинов
9. Исследование реактивности иммуноглобулинов. Метод спин-меченых гаптенов
10. Изменчивость активных центров антител. Электронная микроскопия иммуноглобулинов
Загрузка...

   
MedUniver.com
ICQ:493-344-927
E-mail: reklama@meduniver.com
   

Пользователи интересуются:

Будем рады вашим вопросам и отзывам:

Полная версия сайта